Hoofdstuk 4, Eitwitten

H4 Eiwitten

Functies
Groot aantal functies: algemene bouw hetzelfde maar verschillende vorm en ruimtelijke structuur

Celniveau:
1.Opbouw v/d cellen: membranen en organellen
2.Transport van stoffen via de celmembraan: membraaneitwit vormt kanaaltje
3.Opvangen signalen: receptoreiwitten

Orgaanniveau
1. Opbouw weefsels en organen (bindweefsel / botweefsel)
2. Dieren: webben, uitwendig seklet

Functieniveau
1. Zenuwstelsel: neutrotransmitters/receptoren
2. Spierwerking:

3. Stoffentransport: transporteiwitten
4. Afweer: tegen bacteriën etc. --> afweerreactes, antistof = eiwit
5. Enzymwerking: katalyseren binnen + buiten de cel
6.Hormonale werking
7.Bloedstolling: plasma-eiwitten

De bouw
Aminozuren;

Functie:
Bouwstenen van eiwitten, 20 verschillende soorten

Algemene opbouw:
1. Hoofdketen (20 soorten), 1 C-atoom
2. Twee zijketens (carboxylgroep COOH (zuur) en aminogroep HN2(basisch))
3. Variabele restgroep (hydrofoob /hydrofiel)
Wordt: NH2- CHR - COOH

Koppelen:
Zuur-base reactie tussen COOH en HN2. Covalente (met min of meer gelijkmatig over beide atomen verdeelde elektronen) binding. H2O komt vrij --> peptidebinding (koolstof en stikstof (chemische binding tussen carboxylgroepen zoals die in eiwitten (polypeptiden) voorkomt))
(Poly)Peptideketen: CCNCCNCCNCCN etc. (aaneenschakeling aminozuren)


Naam:
Peptide: 1-100 aminozuren
Eiwit: >100 aminozuren
Alle organismen opgebouwd uit dezelfde aminozuren

Ruimtelijke structuur van eiwitten
Structuur + volgorde aminozuren bepaalt functie, verstevigd door bindingen. 4 niveaus:

1.Primaire structuur
Aantal, typen, volgorde lineair gekoppelde aminozuren in polypeptideketen
Bepaald door: DNA
Éen verandering heeft grote gevolgen

2. Secundaire structuur
Ruimtelijke spiraalvorm (α-helix) in de polypeptideketen.
Ontstaat door H-bruggen tussen O en H
Betaplaat: ketens worden tot gevouwen brede platen samengevoegd i.p.v. mooie spiraal

3. Tertiaire structuur
3d vouwpatroon van de grotendeels gespiraliseerde polypeptideketen.
Ontstaat door: bindingen tussen restgroepen: door 1. H-bruggen 2. S-S- bruggen 3. Ionbindingen

Bepaalt precieze ligging aminozuur. Hydrofiele groep aan de binnenkant

4. Quartaire structuur
Opbouw uit meerdere en/of verschillende polypetideketens (hemoglobine) niet altijd.

Eiwitsynthese
DNA bevat tripletten (code voor één aminozuur).
Gen: stukje DNA, reeks tripletten. Begin; startcondon. Einde: stopcondon
Transcriptie: overzetten DNA code van genen in mRNA-code (brengt info van binnen de kern naar buiten)
Translatie: in ribosomen overzetten mRNA – code in volgorde van aminozuren in polypeptideketen
tRNA voert losse aminozuren aan uit cytoplasma
In alle levende wezens op dezelfde manier

RNA-polymerasen: enzymen die helpen bij transcriptie
Signaal naar de kern als eiwit of enzym nodig is
Genregulatie: ingewikkeld terugkoppelingssysteem
Regulatorgen: houdt enzymvorming onder controle
Repressoreiwit: zet aanmaak enzym stop door aan operator te binden
Te veel eindproduct: regulator activeert repressor

Te weinig: repressor wordt inactief gemaakt

Junk DNA: gedeelte van het menselijk DNA (95%) dat nergens voor lijkt te coderen.
Introns: kleine stukjes DNA, van een DNA dat een eiwit codeert, tussen exons. Eerst transcriptie, dan verwijdert.
Exons: leveren uiteindelijke code voor het eiwit

Enzymen
Biokatalysatoren, versnellen chemische reacties zonder verbruikt te worden
Nodig voor alle chemische reacties: stofwisseling
Reactiespecifiek: katalyseert maar één reactie (structuur)
Substraat: stof waarop enzym inwerkt
Werking: tijdelijk binden met substraat  enzym-substraat-complex (zwakke binding: H-brug, ionisch, hydrofoob) past als sleutel in het slot
Complementaire (aanvullende) bouw
Naam (substraatspecifiek): genoemd naar substraat waar het op werkt + -ase

Enzymactiviteit: hoeveelheid substraat dat kan worden omgezet
Afhankelijk van:

Temperatuur: activiteit hoogst bij temperatuuroptimum (te hoog: denaturatie, te laag: langzaam)
Zuurgraad: hoogst bij pH-optimum
Enzym-substraat concentratie: bepalen trefkans
Denaturatie: onomkeerbare verandering ruimtelijke structuur -->werkt niet meer.

Enzymremmers: contact is niet meer kort en hecht. Gifstoffen. 2 manieren
1. Structuur lijkt op substraat. Bindt aan actieve deel enzym --> onwerkzaam
2. Hechten zich op andere plaats aan het enzym --> vorm veranderd --> onwerkzaam
Co-factor: een vitamine of metaal-ion, enzym werkt niet zonder deze factor
Co-enzym: klein organisch molecuul (sterk/zwak gebonden aan eiwit)

Structuureiwit: geven stevigheid aan organen en weefsels (collageen)
Bestaan uit aminozuren, harde structuureiwitten worden niet verteerd (geen enzymen voor)

Biotechnologie kon ontwikkelen na ontdekking eiwitsynthese