In 1997 kreeg Stanley B. Prusiner de Nobelprijs geneeskunde. Hij kreeg deze prijs voor zijn werk op het gebied van de prionen. Het heeft lang geduurd dat we wisten dat de ‘gekke-koeienziekte’ en de ziekte Creutzfeld Jacob met elkaar te maken hebben. Beide worden veroorzaakt door wat we noemen een prion. Maar lange tijd waren prionziekten een groot raadsel geweest.
Bij schapen werd in 1982 een zenuwziekte ontdekt. De hersenen van de door ziekte gestorven schapen bleken gezonde dieren te kunnen infecteren. Dat vermogen kon niet door bestraling en doorgaans effectieve verhittingstechnieken ongedaan gemaakt worden. Een behandeling met eiwitsplitsende enzymen (ze worden ook wel proteasen genoemd) hielp alleen.
Door o.a. dit experiment waren ze er achter gekomen dat het gaat om een overdraagbare ziekte, een infectieziekte dus. Maar het veroorzaakte agens was kleiner dan welke bacterie en virus dan ook. Het moest dus wel een eiwit zijn die deze ziekte veroorzaakt. Daarom heet een prion ook ee prion: prion voor proteineachtig infecterend deeltje= on.
Prionen worden in gewone cellen van het lichaam aangemaakt, en worden vooral gevonden in de hersenen, maar ook in de andere delen van het zenuwstelsel, maar ook in hart, longen nieren en milt.
Al de ziekten die door de prionen komen, veroorzaken hersenletsel met ernstige neurologische gevolgen. Zoals de menselijke variant: Creutzfeld-Jacob (CJD), maar er zijn ook andere. Deze ziekten komen in bepaalde familie voor, en dat wijst op een erfelijke factor. Maar dat is niet helemaal waar: bijvoorbeeld CJD kan worden overgebracht met de transplantatie van een zenuwweefsel en besmet chirurgisch gereedschap, en dan heeft erfelijkheid er helemaal niks mee te maken. Ook wijzen een aantal onderzoeken erop dat het nuttigen van BSE besmette organen bij de mens CJD kan veroorzaken.
De injectie van PrPsc in proefdieren veroorzaakt scrapie. PrPsc zou een verandering in PrP veroorzaken, als PrPsc contact maakt met PrP veroorzaakt dit een hervouwing van het PrP in PrPsc waarna deze op zijn beurt weer nieuwe PRP’s aanvalt en verandert. Door de verandering van de ruimtrlijke structuur heeft het eiwit ook andere eigenschappen. Een daarvan is dat het niet langer kan worden afgebroken door een eiwitafbrekend enzym dat normaal gesproken de aanmaak van prion bewaakt. Daardoor gaan de veranderde prionen zich ophopen en begint het ziekteproces. Het PrPsc is een eiwit dat extreem ongevoelig is voor hitte, normale sterilisatietemperaturen en tijden zijn volstrekt onvoldoende om het onschadelijk te maken, deze resistentie is te wijten aan de speciale afwijkende platte bouw van het eiwit.
Hoe het komt dat PrPsc hersenweefsel aantast is onbekend. Delen van PrPsc moleculen hopen zich op in de hersenen en er ontstaan een soort gaten.